Книга: Аминокислоты, пептиды, белки

Книга, написанная известными учеными ГДР, содержит основной материал по химии природных соединений, новейшие данные по синтезу ряда важных пептидных гормонов, их биологической роли; в ней рассматриваются также структурные вопросы химии
пептидов и белков. В книге удачно сочетается глубина изложения с широтой охвата материала.

Для специалистов в области биоорганической химии и химии белка.

Информация о документе

Формат документа
PDF
Кол-во страниц
455 страниц
Загрузил(а)
Афонин Сергей
Лицензия
Доступ
Всем

Информация о книге

ISBN
1803000000171
Издательство
Мир
Год публикации
1985
Автор(ы)
Ханс-Дитер Якубке, Ханс Ешкайт
Библиографическая запись

Якубке Х.-Д., Ешкайт X.
Я49 Аминокислоты, пептиды, белки: Пер. с нем.—М.: Мир,
1985.— 456 с , ил.

Список литературы
  1. Advances in Protein Chemistry, Vol. 1—32, Academic Press, New York, 1944—1978.
  2. Neurath H., The Proteins-Composition, Structure and Function, Vol. 1—3,
    Academic Press, New York, London, 1963—1970.
  3. Liibke K., Schroder E., Kloss C, Chemie und Biochemie der Aminosauren, Peptide
    und Proteine, Georg Thieme-Verlag, Stuttgart, 1975.
  4. Dickerson R. E., Geis I., Struktur und Funktion der Proteine, Verlag Chemie,
    Weinheim, 1975.
  5. Physical Principles and Techniques of Protein Chemistry (S. J. Leach, Ed.), Part B,
    Academic Press, New York, 1970.
  6. Fasold H., Die Struktur der Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, 1972.
  7. Legget-Bailey J., Techniques in Protein Chemistry, Elsevier, Amsterdam, 1969.
  8. Hoffmann S., Molekulare Matrizen, Bd.II: Proteine, Academic-Verlag, Berlin, 1978.
  9. Haurowitz F., The Chemistry and Function of Proteins, Academic Press, New York,
  10. Prove P., Faust O., Chemistry in Britain, 14, 552 (1978).
  11. CrahmerR., Wiss. Fortschr., 22, 368 (1972).
  12. Mutter H. G., RuckpaulK., Wiss. Fortschr., 22, 227 (1972).
  13. Voss G., Erdol-Kohle-Erdgas-Petrochemie m.Brennstoffchemie, 26, 249 (1973).
  14. Bauch J. et al., Chem. Techn., 30, 284 (1978).
  15. MacLaren D. D., Fod prod. Dev., 9, 26 (1975).
  16. Faust U. et al., J. Ferment. Technol., 55,6 (1977).
  17. Hofmeister F, Naturw. Rundsch., 17, 529, 545 (1902).
  18. Fischer E., Chem. Ztg., 26,935 (1902).
  19. Fischer E., Ber., 40, 1754 (1907).
  20. RyleA. P. et al., Biochem. J., 60, 541 (1955).
  21. SangerF, Endeavour, 16,48 (1957).
  22. Alexander P., Block R. J., Analytical Methods of Protein Chemistry, Pergamon
    Press, Oxford, 1961.
  23. Haschemeyer R. H., Haschemeyer A. E. V., Proteins, Wiley, New York, 1973.
  24. Niederwieser A., Pataki G., New Techniques in Amino Acid, Peptide and Protein
    Analysis, Humphrey, Ann Arbor, Michigan, 1971.
  25. Work T. S., Work E., Laboratory Techniques in Biochemistry and Molecular
    Biology, Vol. 1—3, North-Holland Publishing Co., Amsterdam, London, 1975.
  26. Schwenke K. D. et al., Nahrung, 21, 395 (1977).
  27. Cohn E. J., J. Am. Chem. Soc., 68,459 (1946).
  28. Cohn E. J., EdsallJ. Т., Proteins, Amino Acids and Peptides, Reinhold, New York,
  29. Tavel P. V., Sigher R., Adv. Protein. Chem., 11, 237 (1956).
  30. Schwenke K. D., Z. Chem., 5, 322 (1965).
  31. Hausmann W., Craig L. C, J. Am. Chem. Soc., 80, 2703 (1958).
  32. Strathmann H., Chem. Techn., 7, 333 (1978).
  33. Determann # . , Gelchromatographie, Springer Verlag, Berlin-Ney-York-Heidelberg,
  34. Ackers OrJC., Adv. Protein. Chem., 24, 343 (1970).
  35. Friedli H., Kistler P., Chimia, 26, 25 (1972).
  36. Fischer L., An Introduction to Gel Chromatography, Elsevier, North-Holland, New
    York, 1972.
  37. Curling J., Int. Lab., 1976, 37.
  38. Galpin I. J. et al., J. Chromatogr., 106, 125 (1975).
  39. Gordon A. Н., Electrophoresis of Proteins on Polyacrylamid and Starch Gels,
    Elsevier, North-Holland, 1971.
  40. Maurer H. R., Disc Electrophoresis and Related Techniques of Polyacrylamide Gel
    Electrophoresis, 2 Aufl., W. de Gruyter, Berlin, New York, 1971.
  41. Maurer H. R., Disk-Electrophorese, W. de Gruyter, Berlin, 1968.
  42. Radola B. J., Biochem. Biophys. Acta, 295, 412 (1973); 386,181 (1974).
  43. Wellner D., Electrofocussing in Gels, Anal. Chem., 43,597 (1971).
  44. Allen A C, Maurer H. R., Electrophoresis and Isoelectric Focussing in
    Polyacrylamid Gels, W. de Gruyter, New York, 1974.
  45. Arbuthnot J. P., Beeley J. A., Isoelectric Focussing, Butterworths, London, 1975.
  46. Wagner H., Speer W., J. Chromatog., 157,259 (1978).
  47. Everaerts F. M. et al., Isotachophoresis-Theory, Instrumentation and Applications,
    Elsevier, New York, 1976.
  48. Beckers J. L., Everaerts F. M., J. Chromatog., 68,207 (1972); 69,165.
  49. Backhausz R-, Immunodiffusion und Immunoelektrophorese; Grundlagen, Methoden
    und Ergebnisse, VEB Gustav Fischer Verlag, Jena, 1967.
  50. Clausen J., Immunochemical Techniques for the Identification and Estimation of
    Macromolecules, Elsevier, North-HoUand, New York, 1971.
  51. Grabar P., Burtin P., Immunoelektrophoretische Analyse, Elsevier, North-Holland,
  52. Shung-Ho Chang et al., Anal. Chem., 48,1839 (1976).
  53. Dozy A. M., Huisman T. H.J., J. Chromatog., 40, 62 (1969).
  54. Axen R. et al.. Nature, 214,1302 (1967).
  55. Cuatrecasas P. et al, Proc. Natl. Acad. Sd. USA, 61,636 (1968).
  56. Cuatrecasas P., J. Biol. Chem., 245,3059 (1970).
  57. Cuatrecasas P.,, Nature, 228,1327 (1970).
  58. Cuatrecasas P., Parikh /., Biochemistry, 11,2291 (1972).
  59. Cuatrecasas P., Adv. Enzymol., 36,29 (1972).
  60. Porath J., Biochimie, 55,943 (1973).
  61. Scouten W. H., Int. Lab., 1974,13.
  62. Lowry O. et al., J. Biol. Chem., 193, 265 (1951).
  63. Bradford M. M., Anal. Biochem., 72, 248(1976).
  64. Tanford C, PhysicakChemistry of Macromolecules, Wiley, New York, 1961.
  65. Edsall J. Т., Wyman J., Biophys. Chemistry, Vol. 1, Academic Press, New York,
  66. Tanford G., Protein Denaturation, Adv. Protein Chem., 23,121 (1968); 24,1 (1970).
  67. Svedberg Th., Pedersen K. O., The Ultracentrifuge, Oxford, University Press, Lon-
    don, 1940.
  68. Schachmann H. K., Ultracentrifugation in Biochemistry, Academic Press, New York,
  69. Schachmann H. K., Biochemistry, 2, 887 (1963).
  70. WhUakerJ. R., Anal. Chem., 35, 1950 (1963).
  71. Andrews P., Biochem. J., 91,222 (1964).
  72. Auricchio F., Bruni С. В., Biochem. Z., 340, 321 (1964).
  73. Determann H., Gelchromatography, Springer-Verlag, Berlin — Heidelberg — New
    York, 1968.
  74. Swank R. Т., MunkresK. D.. Anal. Biochem., 39, 462 (1971).
  75. Tanford C, Adv. Protein Chem., 23,122 (1968).
  76. Reynolds J. A., Tanford C, J. Biol. Chem., 245, 5161 (1970).
  77. FrenkelM. J., Blagrove., J. Chromatog., Ill, 397 (1975).
  78. Dickerson R. E., Gets I., Funktion und Struktur der Proteine, Verlag Chemie,
    Weiheim, 1971.
  79. Fasold H, Die Struktur der Proteine, Verlag Chemie, Weinheim, 1972.
  80. Hess G. P., Rupley J. A., Structure and Function of Proteins, Ann. Rev. Biochem.,
    40, 1013 (1971).
  81. Schulz G. E., Angew. Chem., 89, 24 (1977).
  82. Kirschenbaum D. M., Anal. Biochem., 53, 223 (1973); 56, 208 (1974); 61, 567; 66,
    123, 303 (1975); 83, 521 (1977).
  83. Dayhoff M. O., Atlas of Protein Sequence and Structure, National Biomedical
    Research Foundation, Washington, 1969 u.ff.
  84. Hill R. L. Adv. Protein Chem., 20, 37 (1965).
  85. ToiK. et al., J. Biol. Chem., 242, 1036 (1967).
  86. Brown J. R., Hartley B. S., Biochem. J., 89, 59 (1963).
  87. Witkop В., Adv. Protein Chem., 16, 221 (1961).
  88. Witkop В., Science, 162, 318 (1968).
  89. Gross E., Witkop В., J. Am. Chem. Soc., 83, 1510 (1961).
  90. Stark G. R., J. Biol. Chem., 248, 6583 (1973).
  91. Degani Y., Patchornik A., Biochemistry, 13, 1 (1974).
  92. Edman P., Mol. Biol. Biochem. Biophys., 8, 211 (1970).
  93. Blackburn S., Protein Sequence Determination Methods and Techniques, M. Dekker,
    New York, 1970.
  94. Groft L. R., Handbook of Protein Sequences, Suppl. A, Joynson — Bruvers, Ox-
    ford, 1974.
  95. Bridgen J., Sci. Tool., 24, 1 (1977).
  96. Tsernoglou D. et al., Biochem. Biophys. Acta, 491, 605 (1977).
  97. SangerF, Biochem. J., 39, 507 (1945).
  98. Gray W. R., Hartley B. S., Biochem. J., 89, 59 (1963).
  99. Akabori S. et al., Bull. Chem. Soc. Japan, 29, 507 (1956).
  100. Edman P., Acta Chem. Scand., 4, 277 (1950).
  101. Downing M. R., Mann K. G., Anal. Biochem., 74, 29*8 (1976).
  102. Frank G., Strubert W., Chromatographia, 6, 522 (1973).
  103. Zeeuws R., Strosberg A. D., FEBS Letters, 85, 68 (1978).
  104. Fairwell Т., Barness U. Т., Lovins R. F., Biochemistry, 9, 2260 (1970).
  105. Hagenmair H. et al., Z. Naturforsch., 256,681(1970).
  106. Sun Т., Lovins R. E., Anal. Biochem., 45, 176 (1972).
  107. Creaser E. H., Bentley K. W., Biochem. J., 153, 607 (1976).
  108. Gray W. R., Methods in Enzymology, Vol.11, pp.139, 469, Academic Press, New
    York, 1967.
  109. Gray W. R., Smith J., Anal. Biochem., 33, 36 (1970).
  110. Gray W. R., Hartley B. S., Biochem. J., 89, 379 (1963).
  111. Lequin R. M., Niall H. D., Biochem. Biophys. Acta, 257, 76 (1972).
  112. Edman P., Begg C, Eur. J. Biochem., 1, 80 (1967).
  113. Edman P., Protein Sequence Determination (S. B. Needleman, Ed.), Springer-
    Verlag, New York, 1970.
  114. Braunitzer G. et al., Hoppe-Seyler’s Z. Physiol. Chem., 354, 867 (1973).
  115. Braunitzer G. et al., Hoppe-Seyler’s Z. Physiol. Chem., 354, 1563 (1973).
  116. Kleinschmidt Т., Braunitzer G., Annalen, 1978, 1060.
  117. Laursen R. A., BonnerA.G., Chem. Engng. News., 48, 52 (1970).
  118. Laursen R. A., Eur. J. Biochem., 20, 89 (1971).
  119. Schellenberger A. et al., Z. Chem., 12, 63 (1972).
  120. Mech C, Jeschkeit H, Schellenberger A., Eur. J. Biochem., 66, 133 (1976).
  121. Laursen R. A. et al, FEBS Letters, 21, 67 (1972).
  122. Preview A. et al, FEBS Letters, 33, 135 (1973).
  123. How-Ming Lee, Riordan J. F., Anal. Biochem., 89, 136 (1978).
  124. Herbrink P. et al., FEBS Letters, 60, 313 (1975).
  125. Niall H. D. et al., FEBS Letters, 41, 62 (1974).
  126. Wachter E. et al, FEBS Letters, 35, 97 (1973).
  127. Loudon G. M., Parham M. E., Tetrahedron Letters, 5, 437 (1978).
  128. Stark G. R., Meth. Enzymol., 25, 369 (1972).
  129. Rangarajan A*, Darbre A., Biochem. J., 157, 307 (1976).
  130. Deyl Z., J. Chromatog., 127, 91 (1976).
  131. Lindley H., Biochem. J., 126,683 (1972).
  132. Ovchinnikov Yu. A., Kiryushkin A. A., FEBS Letters, 21, 200 (1972).
  133. Callahan P. X. et al, Fed. Proc, 31, 1105 (1972).
  134. Sheinblatt M., J. Am. Chem. Soc., 88, 2597 (1966).
  135. HeynsK., Griitzmacher H. F, Fortschr. Chem. Forschg., 6, 536 (1966).
  136. Biemann K. et al, J. Am. Chem. Soc., 88, 2845 (1966).
  137. Schier G. M. et al, Biomed. Mass. Spectrom., 3, 32 (1976).
  138. Kelly J. A., Biemann K., Biomed. Mass. Spectrom., 2, 326 (1975).
  139. Nau H., Angew. Chem., 88, 74 (1976).
  140. Nau H., Biemann K., Anal. Biochem., 73, 139 (1976).
  141. Kendrew J. C, The Three-Dimensional Structure of the Protein Molecule, Sci. Am.,
    205, 96 (1961).
  142. Anfinsen С. В., Angew. Chem., 85, 1065 (1973).
  143. Levinthal C, Sci. Am., 214, 42 (1966).
  144. Tanaka Seiji, Scheraga H. A., Macromolecuies, 10, 291 (1977).
  145. Baldwin R. L., Ann. Rev. Biochem., 44, 453 (1975).
  146. Tanaka Seiji, Scheraga H. A., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 72, 3802 (1975).
  147. Wetlaufer D. В., Ristow S., Ann. Rev. Biochem., 42, 135 (1973).
  148. Ramachandran G. N., Sasisikharan V., Adv. Protein Chem., 23, 282 (1968).
  149. Venkatachalan С M., Ramachandran G. N., Ann. Rev. Biochem., 38, 45 (1969).
  150. Pauling L. et al, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 37, 205 (1951).
  151. Pauling L, Corey R. В., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 37, 735 (1951).
  152. Perutz M. F., Nature,, 1951, 1053.
  153. Lippert J. L. et al, J. Am. Chem. Soc., 98, 7075 (1976).
  154. Levitt M., Green J., J. Mol. Biol., 114, 181 (1977).
  155. Chothia С et al, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 74, 4130 (1977).
  156. DaviesK., Educ. Chem., 13, 71 (1976).
  157. Neves D. E., Scott R. A., Macromolecuies, 10, 339 (1977).
  158. Teramoto A., Fujita # . , J. Macromol. Sci.; Rev. Macromol. Chem. С 15 (2), 165
    (1976).
  159. Holmes К. С, BlowD. M., The Use ofX-Ray Diffraction in the Study of Protein and
    Nucleic Acid Structure, Wiley, New York, 1966.
  160. Fruberg S., Naturw. Rundsch., 20, 185 (1967).
  161. Hoppe W., Naturwiss., 55, 65 (1968).
  162. Hoppe W. et al, Naturwiss. ,55, 333 (1968).
  163. Schulz G. E., Nachr. Chem. Techn., 22, 20 (1974).
  164. HaglerA. Т., Honig В., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 75, 554 U978).
  165. Schulz G. E. et al, Nature, 250, 140 (1974).
  166. Wetlaufer D. В., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 70, 697 (1973).
  167. Schulz G. E., SchirmerR. H, Nature, 250,142 (1974).
  168. Wuthrich K., Chimia, 24, 409 (1970).
  169. Bovey F. A., Nuclear Magnetic Resonance Spectroskopy, Academic Press, New
    York, 1969.
  170. Jirgensons В., Optical Rotatory Dispersion of Proteins and Other Macromolecules, 2
    Aufl., Springer-Verlag, Berlin-Heidelberg-New York, 1972.
  171. Beyschok S., Science, 154, 1288 (1966).
  172. Klotz I, M. et al., Ann. Rev. Biochem., 39, 25 (1970).
  173. Damall D. W., Klotz I. M., Arch. Biochem. Biophys., 166, 651 (1975)..
  174. Jaenicke R., Naturwiss., 65, 569 (1978).
  175. Campbell P. N.. Sargent J. R., Techniques in Protein Biosynthesis, Academic Press,
    New York, 1967.
  176. Trager L., Einfuhrung in die Molecularbiologie, VEB Gustav Fischer.Verlag, Jena,
  177. Lucas-Lenard J., Lipmann F., Ann. Rev. Biochem., 40, 409 (1971).
  178. Holler E, Angew. Chem., 90, 682 (1978).
  179. Zachau H. G., Angew. Chem., 81, 645 (1969).
  180. HolleyR. W., Angew. Chem., 81, 1039 (1969).
  181. Rich A., Rqjhandary U .L., Ann. Rev. Biochem., 45, 805 (1976).
  182. Kim S. H., Progr. Nucleic Acid Res. Mol. Biol., 17, 181 (1976).
  183. Rich A., Biochemie, 56, 1441 (1974).
  184. Shoemaker H. J. P., Schimmel P. R., J. Biol. Chem., 251,6823 (1976).
  185. EldredE. W., Schimmel P. R., J. Biol. Chem., 247, 2961 (1972).
  186. Igloi G. L. et al., Biochemistry, 16,16% (1977).
  187. HaarF., Naturwiss., 63, 519 (1976).
  188. Wittmann G., Jokusch H., Molekularbiologie-Bausteine des Lebendigen
    (Th. Wieland, G. Pfleiderer, Eds.), p.49, Umschau-Verlag, Frankfurt/M., 1967.
  189. Qchoa S., Naturwiss. Rundsch., 19, 483 (1968).
  190. MirenbergM., Angew. Chem., 81, 1017 (1969).
  191. Khorana H. G., Angew. Chem., 81,1027 (1969).
  192. Ochoa S., Naturwiss., 55, 506 (1968).
  193. Smith A. E., Marcker K. A., Nature, 226* 607 (1970).
  194. BlobelG., 11th FEBBS Meeting, Kopenhagen, 1977.
  195. Zwilling R., Umschau, 78, 170 (1978).
  196. Chan S. J. et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 73, 1964 (1976).
  197. KemperB. et al., Biochemistry, 15,15 (1976).
  198. MaurerR. S. et al., Biochem. J., 161,189 (1977).
  199. WallenfelsK, Weil R., см.[189], стр.67.
  200. Jacob F., MonodJ., J. Mol. Biol., 3, 318 (1961).
  201. Barman T. E., Enzyme Handbook, VQI. I, II, Springer-Verlag, Berlin — Heidel-
    berg — New York, 1969.
  202. Betz A., Enzyme — Gewinnung, Analyse, Regulation, Verlag Chemie, Weinheim,
  203. Jencks W. P., Catalysis in Chemistry and Enzymology, McGraw-Hill, New York,
  204. Blow D. M., Seitz T. A., Ann. Rev. Biochem., 39, 63 (1970).
  205. BellR. M., KoshlandD. E., Science, 172, 1253 (1971).
  206. Kirsch J., Ann. Rev. Biochem., 42, 205 (1973).
  207. Lienhard G. E, Science, 180, 149 (1973).
  208. Page M. I., Angew. Chem., 89, 456 (1977).
  209. Richter O., Umschau, 1976, 581.
  210. Jaenicke R., Naturwiss., 65, 569 (1978).
  211. Gutfreund H., Enzymes: Physical Principles, Wiley, New York, 1972.
  212. Koshland D. E. in: the Enzymes, 3 ed., Vol. 1. p. 341, Academic Press, New York,
  213. Koshland D. E., Sci. Am., 229, 52 (1973).
  214. Monod J. et al, J. Mol. Biol., 12, 88 (1965).
  215. Richards F. M., Structure and Activity of Ribonuclease, in: Structure and Activity of
    Enzymes, Academic Press,, London, 1964.
  216. Smyth D. G., Stein W. H., Moore S., J. Biol. Chem., 23S, 227 (1963).
  217. Kartha G. et al, Nature, 213, 862 (1967); ibid., 214, 234 (1967).
  218. Richards F. M., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 44, 162 (1958).
  219. WyckoffH. M. et al., J. Biol. Chem., 242, 3984 (1967).
  220. WyckoffH. M. et al, J. Biol. Chem., 245, 305 (1970).
  221. ScOffone E. et al., Chem. Commun., 1967,1273.
  222. CanfleldR. E., Liu A. K., J. Biol. Chem., 24», 1997 (1965).
  223. Blake С. С. F. et ah. Nature, 206,757Д1965).
  224. Johnson L. N.. Phillips D. C, Nature, 206, 762 (1965).
  225. Sigler B. P. et al., J. Mol. Biol., 35,143 (1968),
  226. Blow D. M. et al., Nature, 221, 337 (1969); 225, 802, 811.
  227. Lipscomb W. N. et al., J. Mol. Biol., 19, 423 (1966).
  228. Quiocho F. A.. Lipscomb W. N.. Adv. Protein Chem., 25,1 (1971).
  229. Lipscomb W. N.. International Congress of Biochemistry, Abstracts 128, 1970.
  230. Kendrew J. С et al., Nature, 185,422 (1960).
  231. Edmundson A.E., Nature, 205, 883 (1965).
  232. Dickerson R. E. in: The Proteins (H. Neurath, Ed.), Vol. 2, p.603, Academic Press,
    New York, 1964.
  233. Antonini E., Brunori M., Ann. Rev. Biochem., 39,977 (1970).
  234. Buse G., Angew. Chem., S3, 735 (1971).
  235. Braunitzer G., Naturwiss., 54,407 (1967).
  236. Perutz M. F. et al., Nature, 185,416 (1960).
  237. CullisA. F. et al., Proc. Roy. Soc. (London), 245,161 (1961).
  238. SundH., Weber.K., Angew. Chem., 78, 217 (1966).
  239. Fermi G., J. Mol. Biol., 97, 237 (1975).
  240. Huber R. et al., Naturwiss., 56,262 (1969).
  241. Bradbury J. H., Adv. Protein Chem., 27, 111 (1973).
  242. Rich A., Crick F. H., J. Mol. Biol.< 3, 483 (1961).
  243. Grdssmann W., FortschrT Chem. Org. Naturstoffe, 23, 196 (1965).
  244. Nemetschek П., Chem. Labor Betrieb, 20,433 (1969).
  245. Reich G., Kollagen. Eine Einruhrung in Methoden, Ergebnisse und Probleme der
    Kollagenforschung, Theodor Steinkopff-Verlag. Dresden, 1967.
  246. Traub W., Piez K. A., Adv. Protein Chem., 25, 243 (1971).
  247. Kuhn K., Naturwiss., 54,101 (1967).
  248. Kabat E. A., Einfuhrung in die’ Immunochemie und Immunoiogie, Springer-Verlag,
    Berlin — Heidelberg — New York, 1971.
  249. Edelmann G. M., Gall W. £., Ann. Rev. Biochem., 38, 425 (1969).
  250. Kleine T. O., Z. Klin. Chem., 7, 313 (1969).
  251. Sela M., Science, 166, 1365 (1969).
  252. ABC Biochemie, S. 290, VEB Brockhaus Verlag, Leipzig, 1976.
  253. Hilschmann N.. Nova Ada Leopoldina, 39/1,15 (1973).
  254. Kabat E. A., Adv. Protein Chem., 32, 1 (1978).
  255. Derynck R. et al, Nature, 285, NoS766, 542 (1980).
  256. Tamguchi T. et al, Gene, 10,11, 15 (1980).
  257. Tamguchi T. et al, Nature, 2S5, 547, 549 (1980
Каталог SCI
Химия
УДК
547.9.